Prawdziwa struktura α-synukleiny

α-synukleina jest białkiem, które w warunkach patologicznych ulega agregacji, tworząc struktury zwane ciałami Lewy’ego. Ciała te stwierdza się w przypadkach choroby Parkinsona, demencji z ciałami Lewy’ego czy zaniku wieloukładowego (Mezey et al., 1998; Spillantini et al., 1997). Choroby te czasami określane są wspólnym terminem „synukleinopatie” (synucleinopathies). Zwykle struktura 3D białka ukazuje jego rolę i funkcje, jednak wyizolowane białko z organizmu żywego samo w sobie ma zaburzoną strukturę przestrzenną. Nie jest znana rzeczywista struktura tego białka wewnątrz żywych organizmów. W przypadku α-synukleiny istnieje spór o to, czy w warunkach in vivo występuje w formie monomerycznej czy tetramerycznej (Alderson i Markley, 2013), co może mieć znaczenie przy projektowaniu ewentualnych leków stabilizujących strukturę białka. W „Nature” 4 marca 2016 roku ukazał się artykuł Theilleta i wsp. opisujący szczegółowo strukturę α-synukleiny wewnątrz żyjących komórek. Autorzy wykazali, że podana do komórki α-synukleina występuje głównie pod postacią monomeryczną, a jej struktura przestrzenna jest dynamiczna. Dodatkowo nie stwierdzono cech spontanicznej oligomeryzacji, agregacji czy degradacji. Co ciekawe, wewnątrz komórki struktura białka chroni hydrofobową domenę białka zwaną „nie-β-amyloidową składową” (non-amyloid-β component, NAC) od kontaktów z cytoplazmą komórki, co ma zapobiegać agregacji białka.